酶的結構和功能

酶的結構和功能，酶是由活細胞產生，對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或者是RNA。酶可以使複雜的物質代謝有條不紊的進行，使物質代謝與正常的生理機能相適應，下面就來看看酶的結構和功能。

酶的結構和功能1

酶的輔助因子一般包括輔酶、輔基和金屬離子。許多輔酶和輔基爲水溶性維生素的衍生物。

根據酶蛋白本身結構的特徵，酶可分爲單體酶、寡聚酶和多酶複合物。只由一條肽鏈組成，但同時具有多個酶活性的酶稱爲多功能酶。酶只能催化熱力學允許的反應，不改變平衡常數。

酶的活性中心是指酶分子上直接與底物結合，並與催化作用直接相關的區域。活性中心由結合基團和催化基團組成。活性中心通常爲酶分子表面的一個裂縫、空隙或口袋，活性中心內多爲疏水氨基酸殘基，但行使催化功能的是親水氨基酸殘基。底物結合的特異性取決於其與底物之間在結構上一定程度的互補性。

酶的專一性可分爲絕對專一性、基團專一性、鍵專一性和立體專一性可使用“鎖與鑰匙”學說和“誘導契合”學說解釋酶作用的專一性。可使用“三點附着”模型和“四點定位”模型解釋酶爲什麼能夠區分對映異構體以及一個假手性C上兩個一樣的基團。酶的反應速率一般以單位時間內底物或產物濃度的變化值來表示。

影響酶促反應速率的主要因素有底物或產物濃度，酶濃度，底物濃度，反應溫度，pH，離子濃度，以及有無抑制劑或激活劑的存在。

酶反應的米氏動力學假定反應速率爲初速率，酶底物複合物處於穩態和符合質量作用定律，

Km是指酶反應初速率爲Vmax一半時底物的濃度。一個酶的Km越大，意味着該酶與底物的親和力越低；酶的轉化數是指在單位時間內一個酶分子將底物轉變城產物的分子總數，Kcat/Km通常用來衡量酶的催化效率。

酶的抑制劑可分爲可逆性抑制劑和不可逆性抑制劑。可逆性抑制劑以次級鍵與酶可逆性結合，使用透析或超濾就可除去，使酶恢復活性，不可逆性抑制劑以強的化學鍵與酶結合，導致酶的有效濃度降低。

競爭性抑制劑不改變Vmax，但能提高Km；非競爭性抑制劑不改變酶的Km，降低Vmax；反競爭性抑制劑能降低酶的Km，降低Vmax。與不可逆性抑制劑動力學曲線相似的可逆性抑制劑是反競爭性抑制劑。

基團特異性抑制劑在結構上與底物無相似之處，但能共價修飾酶活性中心上的必須側鏈基團而導致酶活性不可逆性失活；自殺性抑制劑是受酶自身激活的不可逆性抑制劑。

多底物反應動力學機制一般可以分爲序列機制合乒乓機制。使用Cleland作圖法能清楚地反映出多底物反應中底物結合和產物釋放的先後關係。

別構酶除了含有活性中心外，還有別構中心。一種典型的別構酶的反應速率對底物濃度曲線爲S性，對競爭性抑制劑的.作用表現雙相反應。

使用Hill方程能很好說明別構酶的動力學，Hill方程與米氏方程的主要差別首先是Hill方程中的底物濃度被提高到h數量級，h被稱爲Hill係數；其次，方程中以K0.5取代Km，該常數也被提高到h數量級。h＞1，則速率對底物濃度作圖呈S曲線，酶具有正底物協同性；h＜1則意味着酶具有負底物協同性，正協同效應意味着酶對環境中底物濃度的變化更爲敏感。

被酶學家用來解釋各種酶催化機制的學說是過渡態穩定學說。相關的催化策略包括鄰近定向效應、廣義酸鹼催化、靜電催化、和底物形變。形成酶與底物共價中間物手段主要是親核催化也有親電催化。

所有的蛋白酶在催化過程中都經歷四面體的過渡態，該過渡態形成的原因是一個親核基團進攻肽鍵的羰基碳。溶菌酶的催化機制有廣義的酸鹼催化，靜電催化和底物形變。

可使用齊變學說和序變學說解釋別構酶的動力學行爲，這兩種學說都認爲酶具有T態和R態，活性高的是R態。不能解釋負協同效應的學說是齊變學說。

酶的結構和功能2

酶（enzyme）是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或RNA。酶的催化作用有賴於酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。

酶是一類極爲重要的生物催化劑（biocatalyst）。由於酶的作用，生物體內的化學反應在極爲溫和的條件下也能高效和特異地進行。

隨着人們對酶分子的結構與功能、酶促反應動力學等研究的深入和發展，逐步形成酶學（enzymology）這一學科。

酶的化學本質是蛋白質（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一級、二級、三級，乃至四級結構。按其分子組成的不同，可分爲單純酶和結合酶。僅含有蛋白質的稱爲單純酶；結合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數水解酶單純由蛋白質組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結合酶中的酶蛋白爲蛋白質部分，輔助因子爲非蛋白質部分，只有兩者結合成全酶才具有催化活性。

酶具有不同於一般催化劑的顯著特點：酶對底物具有高度特異性，高度催化效率。酶具有可調節性及不穩定性。

酶的`組成

按照酶的化學組成可將酶分爲單純酶和結合酶兩類。單純酶分子是水解後僅有氨基酸組分的酶。結合酶分子則是由蛋白質部分和非蛋白質部分共同組成，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結合酶的蛋白質部分稱爲酶蛋白（apoenzyme），非蛋白質部分統稱爲輔助因子（cofactor），兩者一起組成全酶（holoenzyme）；只有全酶纔有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。

非蛋白質部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱爲輔基（prosthetic group），用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價鍵相連的稱爲輔酶（coenzyme），可用上述方法把兩者分開。輔助因子有兩大類，一類是金屬離子，且常爲輔基，起傳遞電子的作用；另一類是小分子有機化合物，主要參與傳遞氫原子、電子或某些化學基團或起運載體的作用。